*Vitamina A

A vitamina A( retinol)é solúvel em solutos apolares(lipídios). Ela pode ser encontrada em alimentos de origem animal (fígado de boi, o óleo de figado de peixes, o leite integral e derivados, os ovos e as aves).

Os compostos carotenóides são os mais ingeridos pelos seres humanos, alguns deles possuem a capacidade de originar moléculas de retinol, porém não são denominados vitamina A. Os carotenóides estão presentes em vegetais alaranjados e amarelados.

Absorção e Armazenamento

O retinol é liberado das proteínas no estômago. O produto dessa ação são os ésteres de retinil que, no intestino delgado, são hidrolizados de novo a forma de retinol, que é absorvido mais eficientemente do que os ésteres. Por seu turno, os carotenóides são clivados dentro das células da mucosa intestinal em moléculas de retinaldeído, que posteriormente são reduzidos a retinol.

Após a absorção do retinol ocorre a conjugação do mesmo ao ácido glicurônico, seguida da entrada na circulação êntero-hepática onde resultam dois produtos, a esterificação do retinol originando ésteres de retinil ou a oxidação do retinol originando o ácido retinóico. Tanto os ésteres de retinil quanto o ácido retinóico serão transportados no plasma .

A vitamina A é armazenada na forma de ésteres de retinil , no fígado onde é ligada à proteína ligadora de retinol(RBP). O estoque de vitamina A irá regular os efeitos da variabilidade nas taxas de ingestão da vitamina, particularmente contra os riscos de deficiência durante os períodos de baixa ingestão da vitamina A.

A vitamina A exerce muitas  funções no organismo . Dentre estas funções, destacam-se por sua relevância, a visão, o crescimento, o desenvolvimento e a manutenção do tecido epitelial, da função imunológica e da reprodução. Cada uma dessas funções pode ser satisfeita por ingestão de carotenóides pró-vitamina A, ésteres de retinil, retinol ou retinal que, posteriormente, irão restituir-se em formas funcionais de retinol, retinal e ácido retinóico.





Visão

A vitamina A faz parte da púrpura visual, pois o retinol vai combinar-se com a proteína opsina para formar a rodopsina nos bastonetes da retina do olho, que tem por função, a visão na luz fraca. Pode haver a cegueira noturna, condição conhecida por nictalopia,

Os bastonetes e os cones retinianos contêm pigmentos visuais denominados rodopsina nos bastonetes e, iodopsina nos cones. Os cones atuam como receptores de alta intensidade luminosa para a visão colorida, enquanto os bastonetes são especialmente sensíveis à luz de baixa intensidade. Nas deficiências de vitamina A os bastonetes são mais afetados que os cones visuais.

http://www.scielo.org.ve/scielo.php?pid=S0004-06222003000400004&script=sci_arttext Acessado em 28/06/2011

Imagens

http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/vitaminas/vitaminas_frame.html Acessado em 01/07/2011

http://blog.naturalemcasa.com/alimentos-funcionais/os-5-beneficios-da-vitamina-a/ Acessado 01/07/2011

Jordanna Santos Monteiro

*Implicações- Vegetarianismo 2

Vitamina B12

Os alimentos de origem animal são a maior fonte de vitamina B12, então atingir as recomendações dessa vitamina pode ser difícil, principalmente para os veganos que excluem todos os produtos de origem animal de suas dietas. Mas há produtos no mercado que são fortificados com vitamina B12, como cereais, leite de soja, alimentos feitos de glúten de trigo ou de soja para simular carne, peixe ou frango, e suplementos de vitamina B12. Se a pessoa tem dificuldades de absorver esta vitamina, podem recebê-la de forma injetável (intramuscular).

O corpo precisa desta vitamina para a replicação celular, para o metabolismo de energia, para criar o material genético das células, ela ajuda na formação da hemoglobina (importante para evitar anemia), a vitamina B12 age com a vitamina B6 e o ácido fólico para controlar os níveis de homocisteína e ela também é necessária para a atividade normal da célula nervosa. Então a deficiência de vitamina B12 pode causar fadiga, anemia, confusão, perda de memória, fraqueza muscular e outros sintomas causados pelos danos nos nervos.

A vitamina B12 (chamada de cobalamina já que possui um átomo de cobalto em sua estrutura) dá origem à coenzima B12 presente nas enzimas metil-malonil- coenzima A mutase e a metionina sintase. Estas enzimas são muito importantes no metabolismo da homocisteína. Seu papel é transformar o L-metilmalonil-coenzima A em succinil-coenzima A que vai, então, para o Ciclo de Ácido Cítrico. Sua deficiência, portanto, inibe a ação destas enzimas, levando a um aumento de homocisteína.

A metionina sintetase promove a metilação da homocisteína em metionina, tendo o 5-metiltetraidrofolato como doador de grupamento metil e a metilcobalamina como co-fator. Depois, a metionina formada é condensada com o trifosfato de adenosina (ATP) formando S-adenosilmetionina. Ocorre depois uma reação de desmetilação, formando S-adenosilhomocisteina, em seguida há uma hidrolise para liberar adenosina e homocisteína, completando o ciclo.

A metilação da homocisteína serve para repor os estoques de S-adenosilmetionina, quando a metionina dietética esta baixa. A SAM é o único doador de grupos metil para diversas reações de metilação, incluindo umas essenciais para a manutenção da mielina. Então na deficiência de vitamina B12, não haverá apenas o aumento da homocisteína, mas também haverá uma diminuição de SAM, diminuindo importantes reações de transmetilação no organismo, causando defeitos desmielinizantes no sistema nervoso.

Outro problema conseqüente da interrupção da conversão de homocisteína em metionina é que o 5-metiltetraidrofolato, doador de grupamento metil na reação, não será transformado em tetraidrofolato eficientemente, causando um seqüestro de folatos, causando a deficiências de outros metabolitos dos folatos, como o 5,10-metilenotetraidrofolato, que é um co-fator essencial na síntese de DNA.

Com a deficiência de vitamina B12, a reação de metilação ou remetilação da homocisteína fica prejudicada e a via de transulfuração representa a alternativa metabólica para a homocisteína, no caso da metionina estiver muito alta. Neste caminho a homocisteína combina-se com a serina formando a cistationina, em reação catalisada pela cistationina b sintase. A cistationina é hidrolisada formando cisteína e a-cetobutirato. Ambas reações são dependentes da vitamina B6. Nesta rota de eliminação da homocisteína que aparece a segunda enzima dependente de vitamina B12, a L-metilmalonil-CoA mutase, que faz a conversão de metilmalonil-CoA em succinil-CoA, tendo adenosilcobalamina como co-fator. Esta reação é importante para a reutilização do propinil-CoA, principalmente daquele procedente da conversão do a-cetobutirato proveniente da via de transulfuração da homocisteína, para obtenção de energia através da formação do ATP no ciclo de Krebs. A deficiência da vitamina B12 impede esta reação desviando o substrato para a formação de acido metilmalonico. Consequentemente, aumentará os níveis de acido metilmalonico no sangue e na urina e também a elevação do acido propionico, produzindo a acidose metabólica.

Zinco

            O zinco é importante para muitas reações enzimáticas, esta ligado ao metabolismo de carboidratos, proteínas, lipídios, é essencial para um sistema imunológico saudável e resistência de infecções. O zinco é encontrado em muitos tipos de alimentos, principalmente de origem animal. As dietas vegetarianas costumam ter menos zinco. Boas fontes de zinco são laticínios, feijão e lentilha, nozes, sementes e cereais integrais. A fibra e o ácido fítico inibem a absorção de zinco, mas o processo de cozimento diminui o efeito negativo.

                O zinco atua como cofator de diversas metaloenzimas como a anidrase carbônica, ela é uma enzima importante no transporte de CO2 e no controle de pH no sangue. Catalisa a rápida conversão de dióxido de carbono e água em cátion de hidrogênio e anion bicarbonato.

Bibliografia

http://www.nutritotal.com.br/perguntas/?acao=bu&id=236&categoria=23 acessado em 03/06/2011

http://www.vegetarianismo.com.br/sitio/index.php?option=com_content&task=view&id=1310&Itemid=136 acessado em 03/06/2011

http://www.vegetarianismo.com.br/sitio/index.php?option=com_content&task=view&id=1307&Itemid=136 acessado em 04/06/2011

http://www.medicinacomplementar.com.br/tema070108.asp acessado em 19/06/2011

http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1415-52732004000100009 acessado em 19/06/2011

https://bdigital.ufp.pt/dspace/bitstream/10284/1283/3/198-206_FCS_06_-28.pdf  acessado em 20/06/2011

SHILS, MAURICE E.; OLSON, JAMES A.; SHIKE MOSHE; ROSS, A. CATHARINE. Tratado de Nutrição Moderna na Saúde e na Doença. 9. Ed. Volume 2.  

Postado por: Beatriz Freitas

*Painel-Vegetarianismo

Postado por: Beatriz Freitas

*Corpos Cetônicos

Como a aula de hoje foi sobre corpos cetônicos então nada mais justo do que eles serem as “estrelas” deste post!

Uma grande quantidade do acetil-CoA produzido pela β-oxidação dos ácidos graxos nas mitocôndrias do fígado é convertida em acetoacetato e β-hidroxibutirato (corpo cetônico). Estes compostos podem ser usados pelo coração e pelos músculos esqueléticos para produzir energia. O cérebro, que normalmente depende da glucose como fonte de energia, pode também utilizar corpos cetônicos durante um jejum prolongado (após 2 ou 3 dias).Isso reduz a necessidade de produção de glicose pela gluconeogênese durante jejum prolongado, “economizando” assim, a proteína muscular que fornece aminoácidos para gluconeogênese durante jejum.

Corpos cetônicos são metabolizados nas mitocôndrias de tecidos não-hepáticos;e seu metabolismo está representado na figura abaixo:

Referências Bibliográficas

1-LEHNINGER,A.L. Princípios de Bioquímica 3ª Ed.,São Paulo,2002.

2- SACKHEIM,George I.;LEHMAN Dennis D. Química e Bioquímica para Ciências Biomédicas-8ª Ed.-São Paulo:Editora Manole,2001.

3-http://www2.ufp.pt/~pedros/bq/beta-oxida.htm ;acessado em 05/06/11

4-http://www.infoescola.com/bioquimica/corpos-cetonicos/;acessado em 05/06/11

5-http://www.diabetenet.com.br/conteudocompleto.asp?idconteudo=767 Acessado em 05/06/11

6-http://www.fisiologia.kit.net/bioquimica/lipidios/5.htm; acessado em 05/06/11

                                                            Postado por Maria Isabel Reis

*Painel- Galactosemia

Postado por: Maria Isabel Reis

*Lipogênese: Síntese de Ácidos Graxos

Bom como foi visto em aula a glicose é o principal precursor para a síntese de ácidos graxos! Mas vamos relembrar?! Carboidrato da dieta em excesso (em relação ao necessário para produção de energia e síntese de glicogênio) é convertido em ácidos graxos no fígado ou no tecido adiposo; sendo assim o principal fator no controle da taxa de lipogênese é o estado nutricional: se uma pessoa consome uma dieta rica em carboidratos, a taxa de lipogênese aumenta, já que glicose vai fornecer o carbono para a síntese de ácidos graxos (via acetil-CoA).

Então vamos entender o funcionamento dessa conversão de glicose em ácidos graxos!

A síntese ocorre no citossol, para onde deve ser transportado o acetil-CoA formado na mitocôndria a partir de piruvato, como a membrana interna da mitocôndria é impermeável a acetil-CoA, os seus carbonos são transportados na forma de citrato (resultado da degradação de proteínas e carboidratos que vai resultar em acetil-CoA e oxaloacetato, que sofrem condensação formando assim o citrato pela enzima citrato sintase) Nessa condição, o citrato não poderá ser oxidado pelo ciclo de Krebs, pois a isocitrato desidrogenase vai estar inibida, sendo assim o citrato vai ser transportado para o citossol pela tricarboxilato translocase, onde é cindido na presença de ATP em oxaloacetato e acetil-CoA pela enzima citrato liase.

O oxaloacetato é reduzido a malato pela enzima malato desidrogenase. O malato é substrato da enzima málica: nesta reação são produzidos piruvato e NADPH. O resultado dessas reações é o transporte dos carbonos do acetil-CoA (na forma de citrato), com gasto de ATP, da mitocôndria para o citossol e ainda a produção de NADPH. Acetil-CoA e NADPH (ambos no citossol) podem ser utilizados para formar ácidos graxos.

O carbono metil do acetil-CoA é “ativado” por carboxilação a malonil-CoA pela enzima acetil-CoA carboxilase. Essa reação requer ATP e bicarbonato como fonte de CO₂. Na 1ª etapa o CO₂ é ligado a um resíduo de biotina da enzima, usando energia derivada da hidrolise de ATP, o CO2 então é transferido para acetil-CoA. O 1º ciclo da síntese termina com a formação de butiril-ACP. Para prosseguir o alongamento da cadeia, o radical butiril é transferido para o grupo SH da β-cetoacil-ACP sintase, liberando o ACP, que recebe outro radical malonil. A repetição do ciclo após mais cinco voltas (que dá um total de sete voltas) leva a formação de palmitoil-ACP, que hidrolisado, libera o ácido palmítico.

No total, a síntese de ácido palmítico (16 C) requer 1 acetil-CoA, 1 malonil-CoA, 14 NADPH e 7 ATP (consumidos na formação de 7 malonil-CoA a partir de 7 malonil-CoA). Os NADPH têm duas origens: provém da reação catalisada pela enzima málica e das reações da via das pentoses-fosfato catalisadas por desidrogenases. Os ácidos graxos sintetizados aqui se combinam por esterificação com o glicerol com a finalidade de se produzir triglicérides armazenáveis

Referências Bibliográficas

1-  MARZZOCO,A.;TORRES B. B. Bioquímica Básica 2ª Ed., Rio de Janeiro:Editora GUANABARA KOOGAN.

2-TIRAPEGUI, JULIO. Nutrição Fundamentos e aspectos atuais – 2ª ed. - São Paulo: Editora Atheneu, 2006.

3-LEHNINGER,A.L. Princípios de Bioquímica 3ª Ed.,São Paulo,2002.

4- SACKHEIM,George I.;LEHMAN Dennis D. Química e Bioquímica para Ciências Biomédicas-8ª Ed.-São Paulo:Editora Manole,2001.

          5-http://users.med.up.pt/ruifonte/PDFs/PDFs_arquivados_anos_anteriores/2009-2010/2G02_Lipogenese_sintese_dos_triacilglicerois.pdf-Acessado em 01/06/11

6- http://www.coladaweb.com/biologia/bioquimica/metabolismo-de-lipidios - Acessado em 01/06/11

Imagem:

http://www.fisiologia.kit.net/bioquimica/lipidios/2.htm  -Acessado em /01/06/11

                                                                             

                                                           Postado por Maria Isabel Reis

*Minerais - Painel

Postado por Letícia Pacheco

*Watch N'AsK- Prof. Marcelo Hermes

Induzir a deficiência de Biotina pode ser um bom tratamento para emagrecer?

A biotina é uma vitamina que atua como coenzima nas reações em que há transferência de CO₂, desta forma ela é o grupo prostético das enzimas carboxilases(piruvato carboxilase, acetil-CoA carboxilase, propionil-CoA carboxilase). A ingestão da vitamina  é de grande importância  para a  correta atividade e  funcionalidade dessas enzimas em determinados estados metabólicos.

Os casos em que existe  déficit em biotina são raros, porem a ingestão de ovos crus pode levar a uma deficiência na vitamina. Na clara do ovo existe a proteína avidina, essa proteína se liga fortemente na biotina e impede sua absorção no intestino. A avidina, presente na clara do ovo, pode ser um mecanismo de defesa, atuando como inibidor do crescimento de bactérias. Quando os ovos são cozidos, a avidina é desnaturada e inativada, juntamente com todas as proteínas da clara.

Em casos de déficit em biotina, o individuo poderá também ter problemas na β-oxidação dos ácidos graxos com número impar e na gliconeogênese .

A biotina age na conversão de acetil-CoA em ácidos graxos e na conversão de ácidos graxos em acetil CoA, portanto em caso de déficit nessa vitamina a pessoa deixa de acumular gordura na forma de ácidos graxos( triglicerideos), porém deixa de transformar acidos graxos em energia.

No caso de uma pessoa que esteja no sobrepeso ou em qualquer grau de obesidade ela poderá deixar de armazenar gordura,porem tambem deixará de degradar gordura(tecido adiposo), principalmente se estiver realizando uma dieta para emagrecimento, pode ser que ela não consiga o resultado esperado. Alem disso, há o risco da pessoa em momentos de jejum, usar massa magra(proteínas) como forma de energia (perda de massa muscular esquelética).

Outros riscos vivenciados por pessoas que deixam de ingerir biotina são também: pode existir corpos cetônicos na urina, no suor ou no  hálito, pois será produzido acetil-CoA e ele não conseguirá se converter em acidos graxos e deficiência na absorção de vitaminas lipossoluveis( A,D,E,K).

Por esses motivos você que está no sobrepeso ou na obesidade,  deixar de ingerir biotina ou passar a injerir ovo cru, pode ser um modo  fácil de emagrecimento, porém não será saudável  e talvez após chegar a forma desejada seu organismo não estará agindo da forma bioquimica que deveria.


Bibliografia

David L. Nelson, Michael M. Cox , "Lehninger Principles of Biochemistry", 4ª edição, W. H. Freeman, 2005

http://www.deficienciadabiotinidase.com/o_que.htm

*Vitaminas-painel

Postado por: Jordanna Santos Monteiro

Watch N'AsK

Que fatores associam as atividades bioquímicas da vitamina à perda de flacidez da pele (enrugamento)?

Como na pergunta não ficou muito explícito qual vitamina era, o grupo Bioquímica da Nutrição resolveu falar da vitamina C, que tem um importante papel no retardo do envelhecimento. Se a pergunta não estava relacionada com essa vitamina, deixe um recadinho.

A vitamina C é um cofator para enzimas que estão relacionadas com a biossíntese do colágeno e participa do processo da inativação de radicais livres. Ela também ajuda a proteger as vitaminas lipossolúveis A e E e os ácidos graxos da oxidação. Mas como a vitamina C está relacionada com a síntese de colágeno?

Quando há a produção de colágeno, uma série de eventos acontece dentro e fora da célula. Quando a vitamina C entra na célula, ela é ativada e hidrolisa( adiciona hidrogênio e oxigênio) a prolina e a lisina. Esse processo ajuda a formar o procolágeno (molécula precursora do colágeno) que posteriormente será transformada em colágeno, no exterior celular.

Watch N'AsK

Qual a relação do déficit de vitamina D e a diabetes tipo 2 (mellitus)?

Estudos comprovam que uma das principais causas de diabetes tipo 2 é a resistência a insulina, por isso que as pessoas que estão obesas possuem maior tendência a ter a doença. O processo de resistência a insulina ainda não é totalmente conhecido, porém segundo evidências ele está relacionado com a via de sinalização da insulina, principal responsável pela translocação do transportador de glicose (Gluts) à membrana plasmática, são determinantes para o estado de resistência a insulina no músculo esquelético e no tecido adiposo.

O tecido adiposo é capaz de produzir TNF-α, uma citocina inflamatória que prejudica a via de sinalização da insulina. Além disso, o tecido adiposo pode produzir outras citocinas inflamatórias subjacentes ao TNF-α que provocariam resistência a insulina induzida por obesidade. A origem dessas citocinas inflamatórias na obesidade está relacionada com a migração de macrófagos para os adipócitos.

As funções da vitamina D são a homeostase do cálcio, metabolismo mineral normal, absorção do cálcio intestinal e reabsorção do cálcio renal. No entanto, estudos realizados recentemente levam a crer que a vitamina D parece interagir com o sistema imunológico através de sua ação sobre a regulação e a diferenciação de células como linfócitos, macrófagos e células natural killer (NK), além de interferir na produção de citocinas. Isso ocorre porque o RVD(receptores nucleares específicos para vitamina D)  agem como mediadores na proliferação e diferenciação celular, além de imunomodulação. O RVD é amplamente expresso na maioria das células imunológicas, incluindo monócitos, macrófagos, células dendríticas, células NK e linfócitos T e B.

Portanto, a relação existente entre o déficit de vitamina D e a diabetes tipo 2 está ligada a produção de receptores nucleares específicos para vitamina D ( RVD) e a produção de vitamina D ativa que irá controlar a produção de citocinas pelos macrófagos, isso impedirá um crescente quadro de resistência a insulina por pessoas que estão obesas.

As pessoas que estão obesas tende-se a crer que em estados de deficiência em vitamina D elas terão maior propensão a possuírem um quadro de resistência a insulina e conseqüentemente diabetes tipo 2 causada por falta da atividade moduladora imunitária da vitamina D e mediadora do seu receptor nuclear especifico.

http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0004-27302009000400003

http://www.scielo.br/pdf/rbr/v50n1/v50n1a07.pdf

*Painel- Fenilcetonúria

Postado por: Gabriela Louise

*Watch N'AsK

Se a ingestão de leite deve ser evitada em fenilcetonúricos, deve-se supender o aleitamento materno de fenilcetonúricos recém-nascidos? Se sim, é possível obter, de outra forma, os benefícios do leite materno? Se não, por que o leite materno pode continuar sendo ingerido, enquanto outros leites não?

Geralmente não. Até 1999, acreditava-se que o primeiro procedimento realizado após o diagnóstico era suspender a aleitamento materno. Levando em conta a importância que a OMS dá ao aleitamento para que haja o desenvolvimento da criança, a equipe do Núcleo de Pesquisa em Apoio Diagnóstico (Nupad), da Faculdade de Medicina da UFMG, desenvolveu um projeto que permite que as mães amamentem seu bebê.

O tratamento consiste no aleitamento materno até o sexto mês, intercalado com a ingestão de um composto de aminoácidos. O composto é dado à criança de três em três horas e a amamentação deve ser dada nos intervalos, pois como a criança já está alimentada, não sentirá muito fome, ingerindo, assim, pouco leite. As 40 crianças que foram amamentadas desde o início do projeto, que começou em 2000, tiveram um desenvolvimento normal.

Além do leite materno conter menos fenilalanina que o leite de vaca e os outros leites artificiais, ele é de suma importância pois possui todos os nutrientes necessários para o bebê, e o aleitamento materno promove o vínculo da mãe com o filho.


Bibliografia:
http://www.ufmg.br/boletim/bol1415/quinta.shtml

*Selênio

O selênio é um micromineral essencial e está relacionado à atividades enzimáticas e funções metabólicas, sendo necessário para a prevenção de várias doenças. Sua principal atividade biológica é fazer parte da enzima glutationa peroxidase, que é necessária para a ativação da glutationa reduzida. Por meio do desdobramento de peróxidos, a glutationa reduzida protege os lipídeos de membrana contra a oxidação.

Sendo assim, o selênio possui funções antioxidantes , convertendo compostos tóxicos em atóxicos.  

As formas orgânicas do selênio são a selenocisteína  e a selenometionina. As proteínas que possuem essas formas em sua composição são designadas selenoproteínas. A selenometionina é incorporada à proteína substituindo-se a metionina aleatoriamente. Já a selenocisteína não é incorporada ao acaso. O UGA, que é um dos três códons de terminação (não codificam nenhum aminoácido), é o sinal usado para a incorporação da selenocisteína na cadeia polipeptídica.

Temos como fontes de selênio os frutos do mar, leite e derivados, ovos, cereais integrais e a castanha-do-pará, que é a principal fonte. Uma unidade de castanha-do-pará possui a quantidade suficiente que precisamos de selênio por dia, sendo que esse mineral é recomendado em 70 microgramas/dia para o homem, e em 55 microgramas/dia para a mulher.

Fontes:

http://www.ff.up.pt/toxicologia/monografias/ano0607/selenio/efeitoxico.html Acesso em 15/06/2011

Imagens:

http://www.not1.com.br. Acesso em 28/06/2011

http://www.alimentesecomsabedoria.blogspot.com Acesso em 20/06/2011

Postado por Letícia Pacheco

*Zinco

O zinco possui grande função bioquímica no organismo, já que participa da atividade de mais de 200 enzimas no organismo. O que o torna capaz de fazer parte da ação de tantas enzimas assim é o fato de possuir um orbital d cheio (10 elétrons) e, por isso, não sofre reações de oxi-redução. Sendo assim, o zinco funciona como um co-fator em reações que precisam de um aceptor de elétrons estável.

 Dentre todas as enzimas em que o zinco atua, podemos destacar a anidrase carbônica, que atua na liberação de dióxido de carbono, mais precisamente em seu transporte pelo corpo.

           

Abaixo, há a reação catalisada pela anidrase carbônica:

Nessa reação, o dióxido de carbono reage com a água originando íon hidrogênio e íon bicarbonato. O íon hidrogênio é combinado com a hemoglobina e o íon bicarbonato vai para o plasma. 70% do gás carbônico do organismo é transportado dessa forma.

Referindo-se a absorção, o zinco é captado pela borda em escova do enterócito por meio de difusão passiva (em situações de alta ingestão) e da mediação de carreadores do enterócito (em situações de baixa ingestão).

No intestino a proteína denominada metalotioneína age como marcador bioquímico que controla a concentração do zinco. Zinco em alta concentração age sobre fatores de transcrição induzindo a síntese de metalotioneína.

Outra proteína presente no intestino é a CRIP (proteína rica em cisteína). Essa proteína possui 77 aminoácidos em sua cadeia, sendo 7 resíduos de cisteína. Funciona como carreador intracelular, aumentando a velocidade de absorção.

Fontes:

MAFRA, D; COZZOLINO, S.M.F. Importância do zinco na nutrição humana. Revista de  Nutrição, v.17, P.79-87,2004.

http://pt.scribd.com/doc/40936735/Zinco-ppt-apresentacao. Acesso em 20/06/2011

Postado por Letícia Pacheco

*Oxidação de ácidos graxos

               A maior parte da reserva energética do organismo encontra-se armazenada sob a forma de triacilglicéridos. Estes podem ser hidrolisados por lipase à glicerol e ácidos graxos.

 

O glicerol é oxidado à diidroxiacetona fosfato. A diidroxiacetona fosfato faz parte na seqüência da glicólise. Esse composto pode ser convertido em glicogênio no fígado e tecidos musculares ou em ácido pirúvico, o qual entra no Ciclo de Krebs. Já os ácidos graxos têm como “destino” a β-oxidação.

O processo pelo qual o ácido graxo é convertido em acetil-CoA para a entrada deste no ciclo de Krebs é chamado de β-oxidação, esse processo acontece dentro da mitocôndria. Nesse processo a β-oxidação remove dois átomos de carbono da cadeia de ácido graxo.

Como sabemos (ou deveríamos saber!), os ácidos graxos livres podem passar para dentro da célula por difusão simples pela membrana plasmática, porém não podem entrar livremente para o interior das mitocôndrias. A entrada dos ácidos graxos no interior das mitocôndrias requer primeiro a transformação dos ácidos graxos em acil-CoA.

A membrana da mitocôndria é impermeável á acil-CoA. Para entrarem na mitocôndria estes reagem com um aminoácido "especial", a carnitina, liberando a coenzima A. A carnitina esterificada é transportada para dentro da mitocôndria por um transportador específico; a carnitina livre volta então para o citoplasma através do transportador. Neste processo não existe transporte de CoA para dentro da mitocôndria: as reservas citoplasmática e mitocondrial de CoA não se misturam.

A β-oxidação dos ácidos graxos consiste num ciclo de três reações sucessivas, idênticas à parte final do ciclo de Krebs Por ação da enzima tiolase, libera-se acetil-CoA, e um acil-CoA com menos dois carbonos que o acil-CoA original. A repetição do ciclo permite a degradação total de um ácido graxo de cadeia par em acetil-CoA, que pode entrar no ciclo de Krebs, onde é completamente oxidado a CO2; sendo assim é impossível utilizar acetil-CoA para produzir oxaloacetato.

Referências Bibliográficas

1-  MARZZOCO,A.;TORRES B. B. Bioquímica Básica 2ª Ed., Rio de Janeiro:Editora GUANABARA KOOGAN.

2-TIRAPEGUI, JULIO. Nutrição Fundamentos e aspectos atuais – 2ª ed. - São Paulo: Editora Atheneu, 2006.

3-LEHNINGER,A.L. Princípios de Bioquímica 3ª Ed.,São Paulo,2002.

4- SACKHEIM,George I.;LEHMAN Dennis D. Química e Bioquímica para Ciências Biomédicas-8ª Ed.-São Paulo:Editora Manole,2001.

            Imagem:
 http://grupo11a-lcarnitina.blogspot.com ; acessado em 14/06

Postado por Maria Isabel Reis Rodrigues

*Implicações- Vegetarianismo

Proteína

Não é preciso comer alimentos de origem animal para conseguir a quantidade de proteínas suficientes na dieta. Uma variedade de proteínas vegetais são deficientes ou apresentam baixas concentrações de alguns aminoácidos essenciais. A qualidade de proteínas é definida por sua capacidade em manter o crescimento em animais. Para vermos a qualidade de uma proteína, temos que ver se nela há todos os aminoácidos essenciais e em abundância, boa digestibilidade e se tem materiais tóxicos tais como inibidores de tripsina ou estímulos alérgicos.

As proteínas animais possuem qualidade alta, enquanto a de vegetais é de baixa qualidade, pois são menos digeríveis, podem apresentar alguns tipos de inibidores e não possuem quantidades suficientes de um ou dois aminoácidos. Entretanto, se este vegetariano consumir uma variedade grande de diferentes alimentos de origem vegetal durante o dia, poderá ser ingeridas quantidades adequadas de aminoácidos essenciais.

Ferro

O ferro é essencial para a vida, ele atua principalmente na síntese das hemácias e no transporte de oxigênio, é encontrado também em enzimas intracelulares. A anemia pode ser definida quando a quantidade de hemoglobina no sangue está anormalmente baixa, ela é um dos problemas mais comum associado à falta de ferro. A falta de ferro também atinge o sistema imunológico.

O estado de ferro dos vegetarianos é muitas vezes questionado, as plantas possuem uma variedade de substancias que reduzem a disponibilidade do ferro. Entretanto, os vegetais contêm outras substâncias que aumentam a captação de ferro, as dietas vegetarianas bem planejadas muitas vezes contêm mais ferro que as dietas onívoras.

Existem dois tipos de ferro: heme e não-heme. O ferro heme é encontrado nos alimentos de origem animal (carne bovina, peixes e aves) e não tem a sua absorção prejudicada pela presença de outras substancias. O ferro não-heme é encontrado em cereais, leguminosas e algumas folhas (principalmente as verdes escuras, agrião). A absorção de ferro não-heme é bem menor, em função de fatores químicos e alimentares. A alta concentração de ferro nas dietas vegetarianas planejadas, combinadas com a ingestão freqüente de frutas e vegetais ricos em vitamina C e A, aumentam a absorção do ferro, e com isso proteger contra a deficiência de ferro. A absorção de ferro é prejudicada com o excesso de laticínios, produtos com cafeína e fibras.

A figura mostra um enterócito, que é uma célula do intestino, o ferro não heme (Fe3+) é transportado para dentro da célula por meio de uma proteína transmembranica, a transportadora de metal divalente 1 (DMT-1). Para exercer a sua função, a DMT-1 necessita que o ferro tenha sido convertido de Fe3+ para Fe2+ , quem faz isso é a redutase citocromo b duodenal.  O ferro heme (Fe2+) entra na célula pela proteína transportadora do heme-1, que se encontra na membrana apical das células do duodeno. Havendo deficiência de ferro, a HCP1 se redistribui do citoplasma para a membrana plasmática das células duodenais, enquanto em condições de excesso de ferro a redistribuição se dá a partir da borda em escova da célula para o seu citoplasma. Dentro da célula, o ferro é liberado da protoporfirina pela heme oxigenase. Depois de liberado, o ferro começa a fazer parte do mesmo pool do ferro não heme, podendo ter dois destinos. Se a necessidade de ferro é baixa, ele continuará dentro do enterócito seqüestrado pela ferritina. Se a necessidade de ferro for alta, ele será transportado para fora do enterócito pela transferrina. O principal exportador do ferro da célula para o plasma é a ferroportina (IREG1). Como a DMT-1, a ferroportina também é seletiva para o ferro na forma Fe2+. Como a transferrina sérica tem grande afinidade pelo ferro na forma férrica, o ferro Fe2+ externalizado pela ferroportina deve ser oxidado para Fe3+, a hefaestina oxidase é responsável por esta conversão.

            Cálcio e vitamina D

           

            A ingestão de cálcio entre os ovo-lacto-vegetarianos parece ser semelhante à dos onívoros, enquanto os veganos captam menos. Os veganos podem manter um estoque saudável de cálcio com uma dieta sem laticínios. Alguns alimentos vegetais que contêm cálcio: amêndoas, feijão, vegetais verde-escuros (couve, brócolis, couve-de-bruxelas e outros) e tofu. Também pode completar com carbonato de cálcio. O oxalato e o fitato, que são muito consumidos pelos veganos pode anular os seus benefícios de sua ingestão mais baixa de proteína e sódio, eles diminuem a absorção de cálcio.

 A vitamina D é essencial para a absorção do cálcio, ela é produzida no corpo pela exposição ao sol, ficar pelo menos dez minutos no sol já é o bastante. O filtro solar de proteção 15 ou mais já bloqueia a produção de vitamina D.

           

           

Bibliografia

http://www.nutritotal.com.br/perguntas/?acao=bu&id=236&categoria=23

http://nutricao.saude.gov.br/ferro_info_publico.php?exibe_pagina=ferro_programa_info_geral&

http://www.vegetarianismo.com.br/sitio/index.php?option=com_content&task=view&id=1310&Itemid=136

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SHILS, MAURICE E.; OLSON, JAMES A.; SHIKE MOSHE; ROSS, A. CATHARINE. Tratado de Nutrição Moderna na Saúde e na Doença. 9. Ed. Volume 2.  

Postado por: Beatriz Freitas